mail unicampaniaunicampania webcerca

    Nunzia D'ONOFRIO

    Insegnamento di BIOCHIMICA

    Corso di laurea in TECNICHE DI RADIOLOGIA MEDICA, PER IMMAGINI E RADIOTERAPIA (ABILITANTE ALLA PROFESSIONE SANITARIA DI TECNICO DI RADIOLOGIA MEDICA)

    SSD: BIO/10

    CFU: 2,00

    ORE PER UNITÀ DIDATTICA: 20,00

    Periodo di Erogazione: Secondo Semestre

    Italiano

    Lingua di insegnamento

    Italiano

    Contenuti

    Il corso si propone di fornire allo studente le conoscenze teoriche e pratiche essenziali in biochimica e gli strumenti necessari per gli studi successivi del corso di laurea.

    Testi di riferimento

    -Chimica e Biochimica. Bertoldi M., Colombo D, Magni F., Marin O., Palestini P. Ed. Edises
    -Le Basi della Biochimica. Denise R. Ferrier. Ed. Zanichelli
    -Introduzione alla Biochimica di Leningher. DL Nelson, MM Cox. Ed. Edises

    Obiettivi formativi

    Il corso di Biochimica si propone di fornire le basi chimiche e biologiche necessarie alla comprensione della relazione tra struttura e funzione delle principali classi di biomolecole; delle principali vie metaboliche; delle relazioni metaboliche tra i vari tessuti e organi; dei meccanismi di produzione dell'energia metabolica; della coordinazione metabolica in condizioni normali e patologiche.

    Prerequisiti

    Lo studente che accede al corso di Biochimica deve aver seguito i Corsi del primo anno e aver acquisito le nozioni propedeutiche di Biologia e Biologia Molecolare, Fisica, Chimica e Propedeutica Biochimica.

    Metodologie didattiche

    Il Corso sarà svolto con lezioni frontali mediante presentazione di diapositive in Power point. I docenti saranno a disposizione durante tutta la durata del corso per fornire spiegazioni sugli argomenti trattati durante le lezioni e supportare gli studenti durante il loro percorso formativo.

    Metodi di valutazione

    L'esame valuta la capacità dello studente di comprendere, analizzare e collegare le seguenti aree:
    Comprensione strutturale: conoscenza della struttura delle principali molecole biochimiche, inclusi carboidrati, amminoacidi e proteine. Ruoli metabolici: comprensione delle funzioni metaboliche di queste molecole all'interno della cellula. Conoscenza delle vie metaboliche: familiarità con le principali vie metaboliche (ad esempio, glicolisi, ciclo del TCA, metabolismo degli amminoacidi). Regolazione integrata: capacità di collegare il metabolismo cellulare con la regolazione ormonale.
    La struttura dell'esame del corso integrato consiste in una prova scritta composta da domande a risposta multipla (MCQ), domande aperte, esercizi e una prova orale. Il voto è espresso in trentesimi. È richiesto un punteggio minimo di 18/30 per superare l'esame. Il voto finale è la media dei punteggi ottenuti nei singoli moduli del corso integrato.

    Altre informazioni

    Sarà condiviso in forma elettronica il materiale utilizzato per le lezioni frontali e le esercitazioni.

    Programma del corso

    Organizzazione della materia vivente. I costituenti chimici della materia vivente, la chimica del carbonio, le biomolecole. Sistemi tampone contro le variazioni di pH nei sistemi biologici. Struttura e Funzione delle Biomolecole. Carboidrati: struttura e ruolo biologico; glicogeno, amido, glicoproteine. Lipidi: acidi grassi, fosfolipidi, steroli, lipoproteine. Membrane biologiche. Acidi nucleici: DNA, RNA, replicazione, trascrizione e traduzione. Amminoacidi, peptidi e proteine. Classificazione, struttura e proprietà chimico-fisiche, stereoisomeria. Proteine. Generalità e funzioni. Il legame peptidico, la sequenza primaria, struttura secondaria, terziaria e quaternaria. Struttura tridimensionale delle proteine. Proteine fibrose; proteine globulari. Proteine di membrana. Proteine Intrinsecamente disordinate. Legame reversibile di una proteina con un ligando: le proteine che legano l’ossigeno. Mioglobina, emoglobina: struttura, funzione. Il collageno. Interazioni tra proteine modulate dall’energia chimica: actina, miosina e motori molecolari. Enzimi. Ruolo e meccanismo d'azione degli enzimi. Gli enzimi come biocatalizzatori, similitudini e differenze con i catalizzatori inorganici. Formazione del complesso enzima-substrato; definizione di sito attivo; cofattori; nomenclatura degli enzimi. Gli isoenzimi. Cinetica enzimatica: definizione di velocità e di velocità iniziale (vo), velocità in funzione della concentrazione dell'enzima e del substrato. Definizione di Km e Vmax. Regolazione enzimatica. Regolazione covalente e regolazione allosterica. Enzimi di interesse diagnostico. Concetti di bioenergetica: trasformazioni chimiche nella cellula. Metabolismo Energetico. ATP e composti ad alta energia. Catena respiratoria e fosforilazione ossidativa. Stress ossidativo e sistemi antiossidanti. I mitocondri nella termogenesi, nella sintesi degli steroidi e nell’apoptosi cellulare.
    Metabolismo Intermedio. Carboidrati e glicobiologia. Digestione e assorbimento dei carboidrati della dieta. Glicolisi: tappe e regolazione. Ciclo di Krebs: concetti generali, regolazione. Bilancio energetico del catabolismo dei carboidrati. Cenni sul ciclo dei pentosi fosfato. Metabolismo del glicogeno. Glicolisi, fermentazioni, gluconeogenesi. Regolazione ormonale del metabolismo glucidico (insulina, glucagone, adrenalina). I carboidrati come molecole informazionali. Vitamine. Classificazione struttura e funzioni, vitamine idrosolubili e vitamine liposolubili, Vitamina D e metabolismo del calcio. Vie cataboliche ed anaboliche. Lipidi: Classificazione dei lipidi (lipidi cellulari e lipidi di riserva; lipidi semplici e complessi). Gli acidi grassi: struttura generale e principali acidi grassi. Struttura e funzione dei trigliceridi e dei fosfolipidi. Lipolisi e degradazione degli acidi grassi, biosintesi degli acidi grassi. Acidi grassi essenziali. β-ossidazione degli acidi grassi. Sintesi degli acidi grassi e dei trigliceridi. Metabolismo dei corpi chetonici. Sintesi e catabolismo del colesterolo Gli ormoni. Definizione generale, meccanismo di azione. Adrenalina, insulina e glucagone. Aminoacidi e Proteine. Degradazione e sintesi degli amminoacidi. Ciclo dell’urea. Metabolismo dell’azoto e interrelazioni tra metabolismo glucidico e proteico. Nucleotidi. Vie di sintesi e degradazione di purine e pirimidine. Regolazione e implicazioni cliniche (gotta, immunodeficienze, tumori). Integrazione Metabolica e Regolazione Ormonale. Metabolismo a livello d’organo e d’apparato (fegato, muscolo, cervello, tessuto adiposo). Stato alimentato e digiuno: regolazione ormonale e adattamenti metabolici. Ruolo del fegato come organo centrale del metabolismo. Indicatori biochimici di funzionalità epatica, renale e cardiaca. Disordini del metabolismo: diabete, dislipidemie, gotta, errori congeniti. Biomarcatori e principi di diagnostica molecolare.

    English

    Teaching language

    Italian

    Contents

    The course aims to provide the student with the essential theoretical and practical knowledge in biochemistry and the tools necessary for the subsequent studies of the degree course.

    Textbook and course materials

    -Chimica e Biochimica. Bertoldi M., Colombo D, Magni F., Marin O., Palestini P. Ed. Edises
    -Le Basi della Biochimica. Denise R. Ferrier. Ed. Zanichelli
    -Introduzione alla Biochimica di Leningher. DL Nelson, MM Cox. Ed. Edises

    Course objectives

    The Biochemistry course aims to provide the chemical and biological bases necessary for understanding the relationship between structure and function of the main classes of biomolecules; the main metabolic pathways; metabolic relationships between the various tissues and organs; mechanisms of metabolic energy production; metabolic coordination in normal and pathological conditions.

    Prerequisites

    The student who accesses the Biochemistry course should have followed the course of the first year and acknowledged the preparatory notions of Biology and Molecular Biology, Physics, Chemistry and Biochemistry Propaedeutics.

    Teaching methods

    The course will be held with lectures by presenting Power point slides. The teachers will be available throughout the duration of the course to provide explanations on the topics covered during the lessons and to support students during their training course.

    Evaluation methods

    The examination evaluates the student's ability to understand, analyze, and connect the following areas:
    Structural Understanding: Knowledge of the structure of key biochemical molecules, including carbohydrates, amino acids, and proteins. Metabolic Roles: Understanding the metabolic functions of these molecules within the cell. Pathway knowledge: Familiarity with major biochemical pathways (e.g., glycolysis, TCA cycle, amino acid metabolism). Integrated Regulation: The ability to link cellular metabolism with hormonal regulation.
    Examination structure of integrate course consists in a written test composed of multiple-choice questions (MCQs), open-ended questions, and exercises and oral exam. Marks are expressed out of 30. A minimum score of 18/30 is required to pass. The final grade is the average of the scores obtained in the individual modules of the integrated course.

    Other information

    The material used for the lectures and exercises will be shared electronically.

    Course Syllabus

    Weak interactions in aqueous systems. The hydrogen bond and the properties of the water. Water interactions with polar solutes and charged solutes. Solubility and entropy. Non-polar compounds and energy variations in the structure of the water. Van der Waals interactions. Aqueous solutions. Unit of measurement of concentration. Colligative properties of solutions. The self-ionization of water. Ionization of water and constant of equilibrium. Definition of acids and bases. Strength of acids and bases. Neutral, acid and basic solutions. Polyprotic acids and bases. Acid and basic ionization constant. Strong and weak acids. Strong and weak bases. The pH. Acid-base properties of ions and salts. Polyprotic acids. Binary and oxyacids. The buffers: calculation of the pH of a buffer solution. The Handerson-Hasselbalch equation. Range of action and power of a tampon. Titration and pH curves. PH indicators. Macromolecules as the main cellular constituents. Interactions between biomolecules. Carbon bonds. Carbon chains. Isomers. Types of formulas in organic chemistry. Nomenclature of hydrocarbons. Alkane. Properties of alkanes. Alkenes. Geometric isomerism (cis-trans). Properties of alkenes. Alkynes. Alkyn properties. Alicyclic hydrocarbons. Benzene structure. Stability of aromatic systems. Biomolecules such as carbon compounds with various functional groups. General properties of alcohols, aldehydes, ketones, amines, ethers, carboxylic acids and derivatives of carboxylic acids (esters and amides).
    Amino acids. Acid-base properties of amino acids. Peptides. Peptide bond. Primary, secondary, tertiary and quaternary structure. Protein functions. Enzymes: classification and mechanism of action. Regulation of enzymes.
    -Lipid classification. Lipid structure. The reserve lipids. Structural lipids of membranes. Lipids as signals, cofactors and pigments. Lipid catabolism.
    - Monosaccharides: aldoses and ketoses. Asymmetry centers. Cyclic structures of monosaccharides. Monosaccards as reducing agents. Disaccharides: glycosidic bond. Polysaccharides; homopolysaccharides as a fuel reserve. Structural role of some polysaccharides. Steric factors and hydrogen bonding which influence the folding of the polysaccharides. Cell wall heteropolysaccharides of bacteria and algae. Glycosaminoglycans of the extracellular matrix. Glycolysis: preparatory phase and recovery phase. Feeding pathways of glycolysis: the polysaccharides and disaccharides of the diet which are hydrolyzed to monosaccharides. Endogenous glycogen and starch. Overall energy balance of glycolysis. Citric acid cycle. The respiratory chain and oxidative phosphorylation. The ATP synthesis.

    facebook logoinstagram buttonyoutube logotype